Digestione e assorbimento delle proteine
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Digestione e assorbimento delle proteine

Digestione e assorbimento delle proteine

La digestione del cibo inizia dalla bocca e continua fino a quando tutti i nutrienti sono stati assorbiti a livello intestinale (intestino tenue). Un certo numero di enzimi digestivi sono coinvolti nel processo di digestione in cui viene scissa, o idrolizzata, la proteina alimentare in molecole dalla catena più corta delle proteine, gli oligopeptidi, o i monomeri (le molecole base) che compongono le proteine, ovvero gli amminoacidi. Due amminoacidi legati tra loro formano dipeptidi; legami di tre amminoacidi sono tripeptidi; quadripeptidi e tetrapeptidi sono composti rispettivamente da quattro e cinque amminoacidi; tra due e dieci amminoacidi legati sono chiamati oligopeptidi (i quali inglobano i precedenti descritti); catene di amminoacidi tra 10 e 100 sono chiamate polipeptidi; da 100 catene amminoacidiche in poi sono chiamate proteine. Nel caso delle proteine, la loro digestione inizia dallo stomaco e termina nel duodeno (la prima parte dell'intestino tenue). Al contrario, per i carboidrati la digestione parte dalla bocca (solo nel caso dell'amido), ma non ha luogo nello stomaco come per le proteine, e termina nell'intestino tenue. Per essere assimilate, le proteine ​​devono essere prima suddivise in frammenti peptidici da vari enzimi situati lungo il tubo digerente: dalla pepsina nello stomaco e nel intestino tenue, e dalla chimotripsina e tripsina (enzimi pancreatici). Queste particelle peptidiche poi vengono in parte ridotte ad amminoacidi liberi. Tale suddivisione si ottiene da parte degli enzimi aminopeptidasi, situata sulle cellule epiteliali dell'intestino tenue, e dalla carbossipeptidasi, dal pancreas.

Si potrebbe credere che le proteine (così come i carboidrati) possano essere assorbite dal lume intestinale solo dopo essere state scomposte in monomeri, ovvero gli amminoacidi liberi, ma realmente non è così. Gli aminoacidi sono assorbiti nella loro forma di monomeri tramite un processo di trasporto sodio-dipendente, dove sono spinti attraverso le membrane cellulari dell'intestino tenue (enterociti) e poi nel circolo ematico. A livello della mucosa intestinale sono presenti dei carriers (trasportatori) che hanno una più elevata affinità con gli aminoacidi legati tra loro con legame peptidico, quindi gli oligopeptidi, e soprattutto i tripeptidi, possono essere mantenuti nella loro forma, e poi ulteriormente scomposti ad amminoacidi all'interno delle cellule della parete intestinale. Al contrario, molecole peptidiche con una catena composta da più di 3 amminoacidi non vengono assorbiti in maniera significativa. Attraverso questi trasportatori si riesce ad assimilare in modo più efficace, per una migliore ritenzione di azoto, gli amminoacidi che si presentano in tripeptidi che non in forma di singoli aminoacidi liberi, come quelli che si assumono in forma di alimenti proteici solidi con la normale dieta. Questi oligopeptidi, vengono assorbiti mediante un sistema di trasporto secondario attivo accoppiato al gradiente dello ione idrogeno (H+), e non è collegato al sistema di trasporto sodio-dipendente come nel caso dei monomeri. Esistono vari trasportatori per gli specifici amminoacidi. Una volta nella cellula epiteliale, questi piccoli peptidi sono idrolizzati in aminoacidi. Entrambi i tipi di assorbimento richiedono ATP. Successivamente gli amminoacidi liberi entrano nel sangue attraverso un supporto di diffusione facilitata nella membrana cellulare.

Questi aminoacidi nel sangue e nei fluidi extracellulari costituiscono un grande gruppo chiamato pool di aminoacidi. Questo pool contiene anche amminoacidi che sono stati catabolizzati da altri tessuti oltre a quelli sintetizzati dal fegato. Gli aminoacidi sono costantemente in entrata e in uscita in questo pool. Assorbiti gli aminoacidi si dirigono essenzialmente in due siti, il fegato o le altre cellule. Quelli che entrano nel fegato, sono utilizzati per sintetizzare le proteine ​​o convertiti i chetoacidi e carboidrati come intermedi, attraverso il processo di deamminazione.

Quindi esistono due sistemi differenti in funzione dell'assorbimento proteico (così come quello glucidico); e se questi sistemi sono indipendenti, è possibile sfruttare entrambi, e ciò consentirebbe una maggiore captazione e assimilazione degli amminoacidi. Se viene consumata una combinazione di diverse fonti di cibo, entrano in azione entrambi i meccanismi. Anche i supplementi peptidici composti da proteine da differenti fonti potranno essere in parte completamente digerite sotto forma di amminoacidi prima dell'assorbimento, mentre altre rimarranno sotto forma di peptidi. Le proteine del siero del latte, specialmente le idrolizzate, contengono naturalmente oligopeptidi - molecole più corte delle proteine - che verranno digerite e assorbite molto rapidamente. Questo può essere particolarmente vantaggioso quando la richiesta è alta, come nel caso dell'immediato post-allenamento, o nella prima mattinata.